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Trypsine porcine d'enzymes de recombinaison alcalines de protéase

Trypsine porcine d'enzymes de recombinaison alcalines de protéase

    • Alkaline Protease  Recombinant Enzyme porcine Trypsin
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    Détails sur le produit:

    Lieu d'origine: La Chine
    Nom de marque: YaxinBio
    Certification: ISO 9001 2015
    Numéro de modèle: RPT0201

    Conditions de paiement et expédition:

    Quantité de commande min: 10mg
    Prix: 65$/10mg
    Détails d'emballage: glace carbonique
    Délai de livraison: 7 jours de travail
    Conditions de paiement: T/T.
    Capacité d'approvisionnement: 1000g par semaine
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    Description de produit détaillée
    source: Escherichia coli Épuré par: CLHP
    Forme physique: Poudre lyophilisée blanche ou comme blanche Additifs: Hydrates de carbone
    Teneur en protéines: 35% | 70% Produits connexes: Solution de recombinaison de trypsine

    Trypsine de recombinaison Trpsin d'enzymes de protéase alcaline

     

     

    Description

     

    Trypsinogen
    Poids moléculaire : 24 kDa
    Coefficient d'extinction : E1% = 14,4 (280 nanomètre)
    pi : 9,3

     

    Trypsinogen, la forme de proenzyme (zymogène) de trypsine, est produite dans les cellules à sécrétion externe acinaires du pancréas. Trois isoforms sont excrétés du pancréas humain. Les formes cationiques et anioniques sont les isoforms humains prédominants. Le mesotrypsinogen inhibiteur-résistant est trouvé seulement dans des traces. Le proenzyme est activé seulement après qu'il atteint le lumen de l'intestin grêle. Enterokinase active trypsinogen pancréatique à la trypsine par l'hydrolyse d'un hexapeptide (pour la trypsine bovine lien de Lys - d'Ile à peptide) du terminusde NH2. Trypsinogen bovin se compose d'une chaîne simple de polypeptide de 229 acides aminés et est croix liée par six ponts en bisulfure. Trypsine

    peut autocatalytique activer plus trypsinogen à la trypsine. La trypsine se compose d'un polypeptide à chaîne unique de 223 résidus d'acide aminé. Cette forme indigène de trypsine désigné sous le nom de la β-trypsine. L'autolyse de la β-trypsine (qui est fendue chez Lys- Ser dans l'ordre bovin) a comme conséquence la α-trypsine qui est liée par des ponts en bisulfure. La trypsine est un membre de la famille de la protéase S1 de sérine. Les résidus actifs d'acide aminé de site de la trypsine incluent le sien et la trypsine de Ser est un membre de la famille de protéase de sérine. La trypsine fend des peptides sur l'extrémité de C-terminal

    des résidus d'acide aminé de lysine et d'arginine. L'optimum pH de la trypsine est pH 7 - 10. L'enzyme est empêchée par les inhibiteurs de la protéase de sérine, par exemple PMSF et par les agents de chélation en métal, e.g.EDTA.

    La trypsine porcine de recombinaison est une protéine génétiquement machinée exprimée en E.coli et épurée

    par la chromatographie liquide à haute pression. Il n'y a aucune activité enzymatique de contamination telle que le carboxypeptidase A et la chymotrypsine. Aucun inhibiteur de la protéase tel que PMSF n'est contenu dans la préparation.

     

    Caractéristiques principales

     

    Format

    Blanc lyophilisé

    Activité spécifique

    ≥3800 USP units/mg pro

    Pureté (RP-HPLC)

    AVANT le β-trysin de 70%, α-trypsine de NMT 20%

    Activité de contaminant

    Aucune chymotrypsine, carboxypeptidase A, et tout autre contaminant de protéase.

     

     

     

     

     

     

     

    Définition d'unité

     

    Une unité d'USP d'activité de trypsine produira un delta A253 de 0,003 par minute en volume de réaction de 3.0ml à pH7.6 et à 25℃, avec BAEE comme substrat (chemin léger de 1cm).

     

    Recommandez l'utilisation

     

    Préparez 1-10mg/ml la trypsine que de recombinaison avec le rapport de 1mM HCl.The à la protéine visée est 1h50 au 1:1000 (w/w). L'optimum pH est pH7-10.

    Trypsine porcine d'enzymes de recombinaison alcalines de protéase

    Coordonnées
    Shanghai Yaxin Biotechnology Co.,Ltd.

    Personne à contacter: Miss Eland

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